Запеченый молодой картофель в белке рецепт с фото. В картофеле белки


Картофель запечённый в яичных белках: рецепт с фото

Кусочки картофеля запечённые в яичных белках со специямиСколько бы нам ни говорили о вреде жареной картошки, отказаться от такого лакомства сложновато. Ну разве можно предательски исключить из рациона солёно-хрустящие, золотисто-розовые кусочки этого овоща? Вот и не надо этого делать. Вкусна картошка не только жареная, прекрасным гарниром она станет и в запечённом виде.

Ингредиенты

  • сырой картофель – 1 кг
  • куриные яйца – 2 шт. (нам потребуются только белки)
  • соль – 0,5 чайной ложки
  • подсолнечное масло – примерно 5-6 столовых ложек
  • различные приправы (сушеный укроп, сушеная петрушка, тмин, сладкая паприка, приправа для картофеля) – по 1/3 чайной ложки

Приготовление

1. Включаем духовку. Хорошенько нагреть её – главное условие приготовления удачного и вкусного блюда. Картошку чистим и моем. Сначала режем пластинками толщиной 0,5-0,7 мм, которые, в свою очередь, нарезаем соломкой. Перекладываем их в дуршлаг и промываем. Рассыпаем кусочки на чистом кухонном полотенце и промакиваем. Нам нужно их немного обсушить.

2. В отдельной глубокой миске взбиваем чуть подсоленные белки. Доводим их до состояния крепкой пены.

3. Куда всыпаем соль и приправы.

4. Перемешиваем. От указанного количества соли кусочки картошки не станут солёными. По вкусу они будут напоминать картофель-фри из Макдональдса: чуть пресноватые с солёными вкраплениями.

Выкладываем картофель в миску с белками и специям и руками хорошенько перемешиваем.

5. Противень обильно поливаем маслом. Всыпаем на него кусочки и разравниваем по поверхности.

6. Ставим в духовку и каждые 7-8 минут перемешиваем. Готовим минут 25-30 при температуре 190-200 градусов. Время может немного варьироваться в зависимости от мощности духового шкафа и выбранного режима.

Запечённые кусочки не спешите снимать с противня. Дайте им немного остыть, в таком состоянии они легче подковыриваются вилкой или лопаткой.

Это блюдо можно подать в качестве гарнира к рыбе или мясу, а можно – как закуску к пиву.

Комментировать

No votes yet.

Please wait...

Смотрите ещё: Гарниры, Запеченные овощи

nakormi.com

Сколько белка в картофеле вареном

Сколько калорий в рисе и как с ним похудеть

    ГлавнаяПравильное питание

    Упражнения

    Диеты

    Без диет и упражнений

    МотивацияНовости мира похудения

Источник: Www. davajpohudeem. com

Сколько белка в яйце курином — как много жира

Яйца заслуженно считаются одним из самых главных поставщиков полезных микроэлементов, витаминов, а также белка – основного элемента для строительства мышц.

Количество белка зависит от способа приготовления яйца.

Так, в сыром курином яйце – 12.7 г, В жареном – 14-15 г, В омлете – 17 г. На вопрос, Сколько белка в перепелином яйце, диетологи отвечают, что около 6 г, а в утином порядка 2 г.

Стоит отметить, что химический состав продукта во многом зависит от того, как кормили курицу или перепелку, в какое время года она снесла яйцо. «Летние» яйца содержат почти в четыре раза больше витамина А, чем «зимние».

Врачи уверены, что легче усваиваются яйца, сваренные всмятку, то есть те, которые варили около 3-4 минут.

Как много белка в белке яйца

В холодильнике сырой продукт может храниться долго, но быстро теряет питательные вещества. Наибольшей полезностью обладают яйца, снесенные не более пяти дней назад.

В России принято солить яйца, однако этот натуральный продукт сам по себе имеет сбалансированный вкус и не требует дополнительных приправ.

Таблица грамм белка в одном курином яйце

Для того чтобы ответить на вопрос, Сколько в яйце грамм белка, стоит сравнить яичные продукты по калорийности и количеству жиров, углеводов и белков.

Продукт Калорийность, кКал Белки, г Жиры, г Углеводы, г
Яйцо куриное 157 12,7 11,5 0,7
Яйцо куриное вареное вкрутую 158,7 12,7 11,5 0,7
Яйцо куриное вареное всмятку 158,7 12,828 11,616 0,707
Яйцо куриное жареное без масла 174,6 14,598 12,557 0,805
Меланж 157 12,7 11,5 0,7
Яйцо перепелиное 168 11,9 13,1 0,6
Яичный белок куриный 44,4 11,1 0 0
Яичный белок куриный, сухой 350 82,4 1,8 1,2
Яичный желток куриный 358 16,2 30,87 1,78
Яичный желток куриный, сухой 612 31,1 52,2 4,7
Яичный порошок 542 46 37,3 4,5

Таким образом, наибольшее количество белка – в сухом яичном курином белке, на втором месте яичный порошок, замыкает тройку лидеров сухой яичный желток.

ВИДЕО ПО ТЕМЕ

Сколько жира в яйце

Одно яйцо содержит около 11 граммов жира. За этого его ценят диетологи, спортсмены, рекомендуют этот продукт и беременным женщинам.

Научно доказано, что те, кто начинают свой завтрак с употребления яиц, на обед съедают на 160 калорий меньше.

Беременным врачи рекомендуют употреблять в пищу перепелиные яйца, в состав которых входят незаменимые аминокислоты, витамины, микроэлементы, но при этом отсутствует холестерин.

Регулярное употребление яиц в пищу – это простой и вкусный способ поддержания себя в хорошей физической форме.

Автор статьи — Кристина Секушина

ВконтактеFacebookTwitterGoogle+

СТАТЬИ ПО ТЕМЕ

28242 Как похудеть с помощью яиц куриных — что за диета 2809 Разгрузочный день на яйцах — варианты рецептов

Источник: Polziky. ru

Сколько белка в картофеле

Сколько калорий в картофеле жареном вареном и сыром?

Степень соответствия запросу: 58,32% Фрагменты текста поста:

…Сколько калорий в Картофеле жареном вареном и сыром… …И не важно, Сколько калорий в Картофеле, опасно само сочетание белков и крахмала… …Поскольку в Картофеле содержится очень много крахмала, поэтому не стоит выбирать диеты, в которых данный продукт является основным… …Если вы так же хотите сохранить стройную талию, то вам нужно знать, Сколько калорий в Картофеле, поскольку, владея этой информацией, вы осознано будете заменять его менее питательными овощами (морковкой, капустой, фасолью)… …В сыром виде Картофель в основном состоит углеводов, на 100 грамм приходится более 20 грамм этих веществ… …А вот Картофель жаренный калорийность имеет очень высокую в 100 граммах готового блюда около 280 — 320 Ккал, в зависимости от сорта и количества масла, использованного вовремя готовки… …Важно, что Картофель отварной калорийность имеет практически такую же, как и у сырого клубня около 75 — 80 килокалорий… …Но немного подробнее все же о том, какую Картофель жаренный калорийность имеет и как правильно приготовить данное блюдо… …8граммов Белка, 9, 5г… …Картофель, предварительно нарезанный для жарки, промываем в холодной воде… …Конечно, самый полезный Картофель отварной калорийность его по сравнению с печеным овощем не велика… …Сейчас стала очень популярно блюдо Картофель приготовленный во фритюре, но не разрешайте себе есть это лакомство чаще раза в месяц, поскольку в одной порции содержится очень много вредного холестерина… …Картофель фри правильно приготовленный (с использованием специальных фритюрниц)…

Источник: Www. ewomens. ru

max-fit.info

Белки картофеля, овощей и плодов

Относительно низкое содержание азотистых веществ в картофеле (около 2%), овощах (1,0-2,0%) и плодах (0,4- 1,0%) свидетельствует о том, что данные виды пищевого растительного сырья не играют значительной роли в обеспечении белком продуктов питания (табл. 2.11). Исключение составляет картофель, который, несмотря на невысокое содержание белка, как источник азотистых соединений имеет более существенное значение. Если учесть, что потребление картофеля в среднем составляет 330 г в день, то с данным видом продукта удовлетворяется 6-8% общей суточной потребности человека в белке. Количество белкового азота в клубнях картофеля обнаруживается в 1,5-2,5 раза больше, чем небелкового, тогда как в овощах и плодах, наоборот - менее 50% (например, в капусте 40%, винограде 7%). Небелковый азот картофеля представлен аминным (67-130 мг%) и нитратным азотом с аммиаком, которые от общего азота в клубнях составляют 18-31 и 10- 15%, соответственно. Сорта картофеля в большей степени отличаются по содержанию небелкового азота, чем белкового, и прежде всего по количеству свободных аминокислот. Среди них преобладают аланин, лизин, гистидин, глутаминовая кислота и фенилаланин.

Таблица 2.11.Содержание белка в овощах и плодах (в % на сухую массу)

Капуста белокочанная Морковь Лук Баклажаны Свекла Огурцы Арбуз Абрикос Яблоки
1,8 1,3 1,4 1,2 1,5 0,8 0,7 0,9 0,4

Белки картофеля являются биологически ценными белками, так как содержат все незаменимые аминокислоты. По отношению к белкам куриного яйца биологическая ценность белков картофеля равна 85%, по отношению к идеальному белку - 70%. Первыми лимитирующими аминокислотами белков картофеля являются метионин и цистеин, второй - лейцин.

Белки картофеля отличаются по растворимости и компонентному составу, определяемому электрофорезом. Большая часть белков картофеля (70%) представлена глобулинами, меньшая (30%) - альбуминами. Различия в электрофоретической гомогенности суммарных белков являются признаком сорта и используются в селекционной практике при выведении новых сортов картофеля с высокой урожайностью, устойчивостью к болезням и вредителям.

Среди овощных культур большим содержанием белка отличаются зеленый горошек (28,3-31,9%) и сахарная кукуруза (10,4-14,9% в расчете на сухой вес). Основную долю в зеленом горошке составляют глобулины (вицилин и легулин), в кукурузе - спирторастворимый зеин. У зеленого горошка одновременно отмечается высокое содержание альбуминов, которое в 2-3 раза выше, чем в зрелом горохе гладкозерных сортов. В процессе созревания горошка белки интенсивно накапливаются при снижении экстрактивного азота. В молочно-восковой стадии спелости в горошке содержится в 2,5-3 раза меньше глютелинов, чем при полной зрелости, количество более подвижного вицилина преобладает над легу-лином. К концу созревания, наоборот, количество вицилина снижается, а легулина увеличивается.

По сравнению с зерновой кукурузой овощная кукуруза содержит значительно больше альбуминов, глобулинов и проявляет тенденцию к меньшему содержанию щелочерастворимых белков. Содержание зеина составляет 21,1-37,2% от общего белка, что значительно меньше, чем в кукурузе других ботанических групп (41-58%). Особенность фракционного соста-иа зеленого горошка и кукурузы благоприятно отражается на их аминокислотном составе. Значительную долю аминокислот горошка составляют лейцин с изолейцином (15,4% от общего количества), фенилаланин (7,1 %), валин с метионином (5,2%), аргинин (10,5%) и треонин (5,2%). Для белков сахарной кукурузы характерно высокое содержание лейцина и изо-лейцина- 15,1%, аргинина 12,4%, глутаминовой кислоты 17,3%,аланина, глицина, серина 9,0%, гистидина 4,2%, лизина 1,1%. Высокое содержание в зеленом горошке и сахарной кукурузе лизина и аргинина объясняется повышенным количеством альбуминов, а в кукурузе - и пониженным содержанием биологически неполноценного зеина.

При различных температурных воздействиях белки обеих культур ведут себя по-разному. Нагрев зеленого горошка в течение 1 мин в воде при 98- 100°С уменьшает растворимость глобулинов на 80%, альбуминов - на 24% и увеличивает количество щелочерастворимой фракции (на 61 %). Замораживание при температуре -30...-196°С не оказывает существенного влияния на растворимость и компонентный состав белков. В процессе длительного хранения замороженного, но предварительно прогретого горошка изменяется фракционный состав и происходит денатурация белков.

Состав азотистых веществ и изменение его при хранении и переработке представляет определенный интерес и у перца и баклажан. Зрелые баклажаны обладают большим содержанием белковых веществ, чем перец: 1,55% и 0,76% соответственно, и более высоким уровнем отношения белковый/небелковый азот - 0,94/0,89. Более высокая способность баклажан к биосинтезу азотистых соединений подтверждается более высоким содержанием у них ДНК, РНК, фосфора и серы (в мг/г сухого вещества):

Баклажаны Перец

РНК ................................. 0,27-0,32 ..... 0,13-0,31

ДНК ................................. 0,21-0,36 ..... 0,14-0,22

Фосфор .............................. 5,5-7,2 ............ 2,5-7,1

Сера ................................... 2,2-2,9 ............ 0,9-2,5

Баклажаны более устойчивы к увяданию по сравнению с перцем, что связывают с большим накоплением в них белковых веществ.

Азотистые вещества картофеля, овощей и плодов имеют существенное значение для формирования питательных и органолептических свойств продуктов (вкуса, аромата, цвета, консистенции), стойкости при хранении и сохранности витаминов. Так, свободные аминокислоты принимают участие в реакциях, связанных с образованием аромата (реакции Майяра), нитраты в избыточных количествах ухудшают стойкость при хранении, а действие, например, пектолитических ферментов к концу созревания плодов обуславливает их размягчение. Некоторые из азотистых соединений выполняют роль ингибиторов протеаз и амилаз.

Ферменты, являясь белками, оказывают значительное влияние на потребительские свойства пищевых продуктов и полуфабрикатов, принимая участие в процессах созревания, дыхания при хранении сочного сырья и его переработке. Прежде всего это относится к оксидоредукта-зам и гидролазам (см. гл. 8). Сохранность овощей и плодов в процессе хранения зависит от активности анаэробных дегидрогеназ (алкогольде-гидрогеназы, дегидрогеназ яблочной, янтарной, лимонной кислот) и кис-лородактивирующих оксидоредуктаз. Способы хранения плодов и овощей предусматривают подавление активности указанных ферментов (исключение доступа кислорода, понижение температуры и т.д.). Нежелательным процессом при хранении является реакция окисления ненасыщенных жирных кислот, L-молочной кислоты, аскорбиновой кислоты, лизина, фенолов, протекающих с участием соответственно липоксиге-назы, лактатоксидазы, аскорбатоксидазы, лизинооксигеназы, о-дифенол-оксидазы. Гидропероксиды, образующиеся в результате действия, например липоксигеназы, самостоятельно осуществляют окисление фенолов, а образующиеся при этом хиноны участвуют в процессах распада аскорбиновой кислоты, аминокислот, взаимодействуют с белками и углеводами, вызывая ухудшение органолептических (потемнение, изменение вкуса, запаха), технологических (набухание, размягчение) свойств и потерю пищевой и биологической ценности (деструкцию незаменимых аминокислот, жирных кислот, витаминов, снижение усвояемости, переварива-емости).

Из гидролаз в овощах, плодах и картофеле обнаружены (З-глюкозида-за, р-фруктофуранозидаза, полигалактуроназа, пектинлиаза, пектатлиа-за, протеолитические и другие ферменты. Инактивация ферментов в результате тепловой обработки при консервировании, сушке и получении натуральных соков из плодов, овощей и ягод предотвращает порчу и сохраняет цвет, вкус и аромат сочного сырья.

В клубнях картофеля, семенах японской редиски, корнях турнепса, зеленом горошке, томатах содержатся белки-ингибиторы животных про-теиназ, в первую очередь трипсина и химотрипсина. По содержанию ингибиторов сочное растительное сырье занимает третье место после бобовых и злаковых. Наиболее хорошо изучены ингибиторы ферментов клубней картофеля. Ингибитор химотрипсина картофеля относится к "арги-ниновому" типу, то есть в участке, который вступает во взаимодействие с активным центром фермента, содержится аргинин. Помимо ингибиторов трипсина и химотрипсина в картофеле обнаружены полипептиды, действующие как ингибиторы карбоксипептидаз А и Б.

Похожие статьи:

poznayka.org

Белки картофеля, овощей и плодов — КиберПедия

Относительно низкое содержание азотистых веществ в картофеле (около 2%), овощах (1,0-2,0%) и плодах (0,4- 1,0%) свидетельствует о том, что данные виды пищевого растительного сырья не играют значительной роли в обеспечении белком продуктов питания (табл. 2.11). Исключение составляет картофель, который, несмотря на невысокое содержание белка, как источник азотистых соединений имеет более существенное значение. Если учесть, что потребление картофеля в среднем составляет 330 г в день, то с данным видом продукта удовлетворяется 6-8% общей суточной потребности человека в белке. Количество белкового азота в клубнях картофеля обнаруживается в 1,5-2,5 раза больше, чем небелкового, тогда как в овощах и плодах, наоборот - менее 50% (например, в капусте 40%, винограде 7%). Небелковый азот картофеля представлен аминным (67-130 мг%) и нитратным азотом с аммиаком, которые от общего азота в клубнях составляют 18-31 и 10- 15%, соответственно. Сорта картофеля в большей степени отличаются по содержанию небелкового азота, чем белкового, и прежде всего по количеству свободных аминокислот. Среди них преобладают аланин, лизин, гистидин, глутаминовая кислота и фенилаланин.

Белки картофеля являются биологически ценными белками, так как содержат все незаменимые аминокислоты. По отношению к белкам куриного яйца биологическая ценность белков картофеля равна 85%, по отношению к идеальному белку - 70%. Первыми лимитирующими аминокислотами белков картофеля являются метионин и цистеин, второй - лейцин.

Белки картофеля отличаются по растворимости и компонентному составу, определяемому электрофорезом. Большая часть белков картофеля (70%) представлена глобулинами, меньшая (30%) - альбуминами. Различия в электрофоретической гомогенности суммарных белков являются признаком сорта и используются в селекционной практике при выведении новых сортов картофеля с высокой урожайностью, устойчивостью к болезням и вредителям.

Среди овощных культур большим содержанием белка отличаются зеленый горошек (28,3-31,9%) и сахарная кукуруза (10,4-14,9% в расчете на сухой вес). Основную долю в зеленом горошке составляют глобулины (вицилин и легулин), в кукурузе - спирторастворимый зеин. У зеленого горошка одновременно отмечается высокое содержание альбуминов, которое в 2-3 раза выше, чем в зрелом горохе гладкозерных сортов. В процессе созревания горошка белки интенсивно накапливаются при снижении экстрактивного азота. В молочно-восковой стадии спелости в горошке содержится в 2,5-3 раза меньше глютелинов, чем при полной зрелости, количество более подвижного вицилина преобладает над легу-лином. К концу созревания, наоборот, количество вицилина снижается, а легулина увеличивается.

По сравнению с зерновой кукурузой овощная кукуруза содержит значительно больше альбуминов, глобулинов и проявляет тенденцию к меньшему содержанию щелочерастворимых белков. Содержание зеина составляет 21,1-37,2% от общего белка, что значительно меньше, чем в кукурузе других ботанических групп (41-58%). Особенность фракционного соста-иа зеленого горошка и кукурузы благоприятно отражается на их аминокислотном составе. Значительную долю аминокислот горошка составляют лейцин с изолейцином (15,4% от общего количества), фенилаланин (7,1 %), валин с метионином (5,2%), аргинин (10,5%) и треонин (5,2%). Для белков сахарной кукурузы характерно высокое содержание лейцина и изо-лейцина- 15,1%, аргинина 12,4%, глутаминовой кислоты 17,3%,аланина, глицина, серина 9,0%, гистидина 4,2%, лизина 1,1%. Высокое содержание в зеленом горошке и сахарной кукурузе лизина и аргинина объясняется повышенным количеством альбуминов, а в кукурузе - и пониженным содержанием биологически неполноценного зеина.

При различных температурных воздействиях белки обеих культур ведут себя по-разному. Нагрев зеленого горошка в течение 1 мин в воде при 98- 100°С уменьшает растворимость глобулинов на 80%, альбуминов - на 24% и увеличивает количество щелочерастворимой фракции (на 61 %). Замораживание при температуре -30...-196°С не оказывает существенного влияния на растворимость и компонентный состав белков. В процессе длительного хранения замороженного, но предварительно прогретого горошка изменяется фракционный состав и происходит денатурация белков.

Состав азотистых веществ и изменение его при хранении и переработке представляет определенный интерес и у перца и баклажан. Зрелые баклажаны обладают большим содержанием белковых веществ, чем перец: 1,55% и 0,76% соответственно, и более высоким уровнем отношения белковый/небелковый азот - 0,94/0,89. Более высокая способность баклажан к биосинтезу азотистых соединений подтверждается более высоким содержанием у них ДНК, РНК, фосфора и серы (в мг/г сухого вещества):

Баклажаны Перец

РНК ................................. 0,27-0,32 ..... 0,13-0,31

ДНК ................................. 0,21-0,36 ..... 0,14-0,22

Фосфор .............................. 5,5-7,2 ............ 2,5-7,1

Сера ................................... 2,2-2,9 ............ 0,9-2,5

Баклажаны более устойчивы к увяданию по сравнению с перцем, что связывают с большим накоплением в них белковых веществ.

Азотистые вещества картофеля, овощей и плодов имеют существенное значение для формирования питательных и органолептических свойств продуктов (вкуса, аромата, цвета, консистенции), стойкости при хранении и сохранности витаминов. Так, свободные аминокислоты принимают участие в реакциях, связанных с образованием аромата (реакции Майяра), нитраты в избыточных количествах ухудшают стойкость при хранении, а действие, например, пектолитических ферментов к концу созревания плодов обуславливает их размягчение. Некоторые из азотистых соединений выполняют роль ингибиторов протеаз и амилаз.

Ферменты, являясь белками, оказывают значительное влияние на потребительские свойства пищевых продуктов и полуфабрикатов, принимая участие в процессах созревания, дыхания при хранении сочного сырья и его переработке. Прежде всего это относится к оксидоредукта-зам и гидролазам (см. гл. 8). Сохранность овощей и плодов в процессе хранения зависит от активности анаэробных дегидрогеназ (алкогольде-гидрогеназы, дегидрогеназ яблочной, янтарной, лимонной кислот) и кис-лородактивирующих оксидоредуктаз. Способы хранения плодов и овощей предусматривают подавление активности указанных ферментов (исключение доступа кислорода, понижение температуры и т.д.). Нежелательным процессом при хранении является реакция окисления ненасыщенных жирных кислот, L-молочной кислоты, аскорбиновой кислоты, лизина, фенолов, протекающих с участием соответственно липоксиге-назы, лактатоксидазы, аскорбатоксидазы, лизинооксигеназы, о-дифенол-оксидазы. Гидропероксиды, образующиеся в результате действия, например липоксигеназы, самостоятельно осуществляют окисление фенолов, а образующиеся при этом хиноны участвуют в процессах распада аскорбиновой кислоты, аминокислот, взаимодействуют с белками и углеводами, вызывая ухудшение органолептических (потемнение, изменение вкуса, запаха), технологических (набухание, размягчение) свойств и потерю пищевой и биологической ценности (деструкцию незаменимых аминокислот, жирных кислот, витаминов, снижение усвояемости, переварива-емости).

Из гидролаз в овощах, плодах и картофеле обнаружены (З-глюкозида-за, р-фруктофуранозидаза, полигалактуроназа, пектинлиаза, пектатлиа-за, протеолитические и другие ферменты. Инактивация ферментов в результате тепловой обработки при консервировании, сушке и получении натуральных соков из плодов, овощей и ягод предотвращает порчу и сохраняет цвет, вкус и аромат сочного сырья.

В клубнях картофеля, семенах японской редиски, корнях турнепса, зеленом горошке, томатах содержатся белки-ингибиторы животных про-теиназ, в первую очередь трипсина и химотрипсина. По содержанию ингибиторов сочное растительное сырье занимает третье место после бобовых и злаковых. Наиболее хорошо изучены ингибиторы ферментов клубней картофеля. Ингибитор химотрипсина картофеля относится к "арги-ниновому" типу, то есть в участке, который вступает во взаимодействие с активным центром фермента, содержится аргинин. Помимо ингибиторов трипсина и химотрипсина в картофеле обнаружены полипептиды, действующие как ингибиторы карбоксипептидаз А и Б.

 

Белки мяса и молока

 

Мясо, молоко и получаемые из них продукты содержат необходимые организму белки, которые благоприятно сбалансированы и хорошо усваиваются. Белки мышечной ткани мяса животных полноценны, по сбалансированности аминокислот говядина, баранина и свинина мало отличаются друг от друга. Белки соединительной ткани и хрящей являются неполноценными. В организме человека и животных белки мышц выполняют сократительную функцию, белки соединительной ткани и хрящей - структурную. Функции всех этих видов белков основаны на их фибриллярной природе.

Содержание белка в мясных продуктах колеблется от 11 до 22%. Главными мышечными белками являются миозин и актин, молекулярная функция которых заключается в обеспечении механизма мышечного сокращения и расслабления при участии АТФ. Миозин по массе составляет 55% мышечного белка и представляет собой гексамер с молекулярной массой 460 кД. Гексамер включает фибриллярную часть (две переплетенные а-спирали с молекулярной массой 200 кД, заканчивающиеся глобулярными "головками"), тяжелые цепи и две пары легких цепей (молекулярная масса 15-27 кД). Миозин обладает АТФ-гидро-лизующей активностью и способностью связываться с нерастворимым F-актином. Актин - это мономерный глобулярный белок с молекулярной массой 43 кД (G-актин), на долю которого приходится 25% общей массы мышечного белка. В присутствии магния G-актин подвергается нековалентной полимеризации с образованием двойной спиральной цепочки, получившей название F-актина. Мышечное сокращение заключается в повторяющихся присоединениях и отсоединениях глобулярной "головки" миозина от нити F-актина. Гидролиз АТФ запускает цикл ассоциации и диссоциации актина и миозина в пяти реакциях данного процесса (рис. 2.16).

Сущность же процесса расслабления мышцы заключается в отделении миозиновой (АТФ) головки от F-актина.

В мышечных клетках содержится глобулярный водора створимый хромопротеид миоглобин, имеющий в качестве простетической группы гем-циклический тетрапиррол, присутствием которого объясняется красный цвет этого белка. Тетрапирролы состоят из четырех молекул пиррола, связанных четырьмя а-метиленовыми мостиками с образованием плоской кольцевой структуры. В центре плоского кольца находится один атом железа в ферро-состоянии (Fe2+), окисление которого приводит к потере биологической активности миоглобина.

Биологическая функция миоглобина заключается не в транспортировании кислорода, как у гемоглобина, а в его запасании. В условиях кислородного голодания (например, при физической нагрузке) кислород высвобождается из комплекса с миоглобином и поступает в митохондрии мышечных клеток, где осуществляется синтез АТФ (окислительное фосфорил ирование).

На примере миоглобина хорошо изучена взаимосвязь функции глобулярного белка и его структуры. Миоглобин состоит из одной полипептидной цепи с молекулярной массой 17 кД, включающей 153 остатка аминокислот. Примерно 75% остатков образуют восемь правых α-спиралей, уложенных в компактную сферическую молекулу. В местах изгиба полипептидной цепи расположены остатки пролина, серина, треонина, которые не способны к образованию α-спирали. На поверхности молекулы находятся полярные остатки, а внутри - неполярные, если не считать двух остатков гистидина, принимающих участие в связывании кислорода. Присоединение кислорода к миоглобину сопровождается смещением атома железа, а вместе с ним гистидина, и ковалентно связанных других остатков аминокислот в направлении плоскости гемового кольца. В результате эта область белковой молекулы принимает новую конформацию.

Миоглобин, не связанный с кислородом, называют дезоксимиогло-бином (Mb), оксигемированный Mb называют оксимиоглобином (МЬО2). Окраска мясопродуктов зависит от содержания миоглобина, состояния тема и белковой части макроглобулы. Окисление Fe2+в миоглобине до Fe3+приводит к изменению окраски пигмента от ярко-красного до темно-коричневого, так как образующийся метмиоглобин (MetMb) теряет способность связывать молекулярный кислород. Тепловая денатурация глобина также приводит к потере способности гемового пигмента связывать кислород и ухудшает цвет изделий.

Кислород миоглобина может замещаться такими лигандами, как оксид азота, оксид углерода и др., поэтому данное свойство белка мышечной ткани мяса используется для получения интенсивной окраски мясопродуктов. Нитрит (NO), применяемый для этой цели, вступая в реакцию с миоглобином, образует нитрозомиоглобин, переходящий при нагревании в устойчивый пигмент красного цвета нитрозомиохромоген:

Миоглобин и его производные имеют разные спектральные характеристики, поэтому для их идентификации при оценке качества мяса применяют спектрофотометрические методы анализа.

Наиболее распространенным белком в животном мире является коллаген - главная макромолекула кожи, сухожилий, кровеносных сосудов, костей, роговицы глаза и хрящей. Он обеспечивает внеклеточную структуру в соединительной животной ткани, существуя не менее чем в пяти различных типах. Главной особенностью коллагеновых молекул является трехспиральная структура, каждая а-цепь (субъединица) которой представляет левозакрученную спираль. В спирали на каждый виток приходится по три аминокислотных остатка. Три левые а-спира-ли закручиваются в правые суперспирали, которые в свою очередь объединяются в фибриллы.

Еще одной характерной особенностью молекулы коллагена является наличие в ее составе в качестве третьего остатка тройной спирали а-цепи глицина. Повторяющуюся структуру можно представить как 1ли-X--Y, где X, Y - другие аминокислоты. Около 100 Х- и 100 Y-положений в коллагене занято пролином и 4-гидроксипролином, соответственно (см. Аминокислоты и их некоторые функции в организме). В некоторых Х-положениях содержится 3-гидроксипролин, а в Y - 5-гидроксилизин. Остатки "жестких" аминокислот увеличивают стабильность тройной спирали. По количеству оксипролина определяют степень развариваемости коллагена при оценке качества мяса.

Коллаген - внеклеточный белок, но он синтезируется внутри клетки в виде молекул-предшественников, проходя через эндоплазматический ретикулум и комплекс Гольджи. В результате процесса посттрансляционной модификации тройная спираль коллагена стабилизируется между внутрицепочными дисульфидными связями, о-гликозидными связями между остатками сахаридов и гидроксилизина и перекрестным связыванием цепей и спиральных молекул фибрилл через Шиффовы основания (см. гл. 3) и альдольную конденсацию.

Близкий по свойствам к коллагену, в эластичных фибриллах соединительной ткани обнаружен белок эластин, содержащийся в связках и стенках кровеносных сосудов. Этот белок богат глицином, аланином и лизином, но беден пролином. Отличительной особенностью эластина является наличие в его структуре поперечных связей необычного характера. Альдегидные группы, возникшие в результате окисления аминогрупп боковых цепей остатков лизина и оксилизина, взаимодействуют с аминогруппой лизина при помощи реакций альдольной конденсации, дегидратации и окисления, образуя десмозин и изодесмозин. Все четыре аминогруппы и карбоксильные группы участвуют в образовании пептидных связей.

Мясо, содержащее много соединительной ткани, остается жестким и после тепловой обработки; усвояемость коллагена и эластина в нем очень низкая. Однако при необходимости усиления двигательной функции кишечника целесообразно использование продуктов, богатых соединительной тканью. В диетах щадящего режима применяют желатин - продукт неполного гидролиза коллагена. По аминокислотному составу желатин неполноценен, но желеобразные продукты из него перевариваются без напряжения секреции пищеварительных органов.

Молоко - это гетерогенная система, в которой в качестве дисперсной фазы выступают эмульгированные жировые глобулы и коллоидные мицеллы казеина, а в роли дисперсионной среды - раствор белков, лактозы, солей и витаминов. Общее содержание белков в молоке колеблется от 2,9 до 3,5%. Среди них выделяются две основные группы: казенны и сывороточные белки (табл. 2.12). В молоке содержится более 20 ферментов (ксантиноксидаза, пероксидаза, каталаза, липаза, холинэстераза,

α-амилаза, лизоцим, протеаза и др.), а также гормоны (пролактин, окси-тоцин, кортикостероиды, тироксин, трииодтиронин и др.) и белки в составе оболочек жировых шариков.

Основными белками молока являются казенны, которые легко перевариваются и являются источниками незаменимых аминокислот, кальция, фосфора и ряда физиологически активных пептидов. Так, при действии в желудке на k-казеин химозина высвобождаются глико- и фосфопептиды, которые регулируют секрецию желудочного сока, моделируют физико-химические свойства белков (растворимость, вязкость, заряд, денатурацию), осуществляют защиту от про-теолиза и влияют на проницаемость мембран клеток. Важнейшими физиологическими функциями обладают и сывороточные белки. Иммуноглобулины выполняют защитную функцию, лактоферрин и лизоцим (фермент) являются носителями антибактериальных свойств, а лактоферрин и β-лактоглобулин выполняют транспортную роль, перенося в кишечник микро- и макроэлементы, витамины и липиды. α-Лактальбумин необходим для синтеза лактозы в молоке из УДФ-галактозы и глюкозы.

Для большинства компонентов казеина, α-лактальбумина, β-лактоглобулина и компонентов протеозо-пептонной фракции расшифрованы первичные и некоторые фрагменты вторичной, третичной и четвертичной структуры. Так, молекулы казеина имеют небольшое количество α-спиралей - 1-6% (тогда как, например, а-лактальбумин состоит из 26% α-спирали, β-конформации) и только остальное количество белка представляет собой неупорядоченную структурную организацию. При образовании четвертичной структуры казеина большая роль отводится гидрофобным взаимодействиям и фосфат-кальциевым мостикам и меньшая - электростатическим и водородным связям. Фосфаткальциевые мостики являются основой казеинаткальциевого фосфатного комплекса, в виде которого и содержится казеин в молоке:

Кальций в составе комплекса выполняет роль структурообразовате-ля, создавая мостик между серинфосфатными группами двух молекул казеина, а остатки фосфорной кислоты усиливают кислые свойства белка, обусловленные присутствием в полипептидах β- и γ-карбоксильных групп аспараги новой и глутаминовой кислот. Казеин из молока осаждается при рН 4,6-4,7, когда на его молекулах наступает равенство положительных и отрицательных зарядов. Осажденный казеин практически не растворяется в воде, но растворяется в слабощелочной среде и растворах солей щелочных металлов и минеральных кислот. Нерастворимый казеин обладает способностью связывать воду в достаточно больших количествах (более 2 г на 1 г белка), что очень важно для устойчивости частиц белка в сыром, пастеризованном или стерилизованном молоке. Гидрофильные свойства казеина усиливаются при взаимодействии его с р-лактоглобулином, которое наблюдается в процессе тепловой обработки молока, и от них зависят структурно-механические свойства сгустков, образующихся при кислотном свертывании или получении сырной массы при созревании сыров.

Промышленные казенны получают из обезжиренного молока действием кислот, кисломолочной сыворотки, введением солей кальция, химозина или других ферментов. В зависимости от способа получения различают казеинат натрия, казеинат кальция, кислотный, сычужный казеин и копреципитат с разными функциональными свойствами. Для регулирования последних часто используют неполный ферментативный гидролиз или смешение с растительными белками и их совместную сушку. При производстве новых форм белковой пищи (аналогов мясных и рыбных продуктов) большое значение имеет гелеобразование казеина, его взаимодействие с веществами небелковой природы, образование стойких эмульсий и явление синерезиса.

Белки молока характеризуются высокой биологической ценностью, они содержат в избыточных количествах лизин и триптофан с одновременным недостатком серосодержащих аминокислот (см. Пищевая и биологическая ценность белков). Белки сыворотки содержат незаменимые аминокислоты в значительно больших количествах, чем казеин, включая лизин, треонин, триптофан, метионин и цистеин.

На долю сывороточных белков от общего количества белков в молоке приходится 0,5-0,8%. β-Лактоглобулин устойчив в кислой среде желудка к действию пепсина, поэтому расщепляется только в кишечнике трипсином и химотрипсином. В процессе пастеризации молока белок денатурируется, образуя комплексы с к-казеином, и осаждается вместе с ним при кислотной и сычужной коагуляции. Податливость данного комплекса действию сычужного фермента понижается. α-Лактальбумин не осаждается в изоэлектрической точке (рН 4,6), не свертывается под действием сычужного фермента и термостабилен в силу большого количества дисульфидных связей. Иммуноглобулины по химической природе являются гликопротеидами. Они выполняют свою функцию, вызывая агглютинацию микроорганизмов и других чужеродных клеток. Выделены три основные группы иммуноглобулинов: G, А и М. Среди них имеются мономеры и полимеры, состоящие из тяжелых и легких полипептидных цепей с молекулярной массой 50 кД и 25 кД, соответственно.

Различают два основных типа молочной сыворотки: сладкую, образующуюся при производстве сыров, и кислую, получаемую при осаждении творога и казеинов. Для применения молочной сыворотки в качестве добавок в хлебопекарной, кондитерской промышленности, для производства смесей для детского питания ее концентрируют методами сушки, ультрафильтрации, электродиализом и осаждением белка в виде комплексов с полиэлектролитами. Для получения изолятов, концентратов и копреципитатов применяют термоденатурацию с последующим осаждением белка в ИЭТ (рН 4,5-4,6) и комплексообразование с анионными полисахаридами (КМЦ, альги-наты и пектины). Эти способы позволяют выделять до 70-90% полноценного белка молочной сыворотки и варьировать его функциональные свойства.

 

cyberpedia.su

Запеченый молодой картофель в белке рецепт с фото

Запеченый молодой картофель в белке

Сложность приготовления: Легко

Время приготовления: до 1 часа

Вегетарианство: нет

Кухня: Домашняя

Кол-во порций: 6 порций

Тип блюда: Вторые блюда

Ингредиенты для запеченого молодого картофеля в белке на 6 порций :

Рецепт приготовления запеченого молодого картофеля в белке по шагам

Запеченый молодой картофель в белке рецепт с фото 1-го шага

Однажды попался мне в руки кулинарный журнал. Печатная продукция ничем не выделялась, но было много времени и я ее изучила повнимательнее. Данный рецепт пришелся по вкусу. Для приготовления можно взять как молодой так и старый картофель. Разница в том, что более поздний картофель имеет большее содержание крахмала и будет более хрустящий. Итак, картофель помыть. Нарезать на дольки. Каждую картошинку среднего размера разрезать вдоль на 4 части. Промокнуть бумажным полотенцем, чтоб убрать лишнюю влагу.

Запеченый молодой картофель в белке рецепт с фото 2-го шага

В миску поместите белок яйца. Взбейте его до образования пены, но не до жестких пиков. Белок должен просто хорошо вспениться. Для взбивания белка можно использовать просто вилку. Чтоб белок лучше взбился, добавьте к нему щипку соли.

Запеченый молодой картофель в белке рецепт с фото 3-го шага

По очереди, по одному кусочку, окунайте картофель в белковую массу. Дайте слегка стечь белку и выкладывайте обработанный картофель на противень. Противень обязательно застелите бумагой для выпечки, чтоб при запекании не пришлось отдирать картофель от противня. Посыпьте картофель сверху солью и специями. Специи можно взять любые. У меня смесь специй к картофелю.

Запеченый молодой картофель в белке рецепт с фото 4-го шага

Разогрейте духовку до 200 градусов и запекайте картофель до готовности около пятидесяти минут. Румяный картофель переложите на блюдо и подайте к столу. В дополнение к картофелю можно подать овощи или салаты. Картофель очень вкусный, с хрустящей корочкой и мягкий внутри.

Анализ блюда на основе ингредиентов

продукт

белки

жиры

углев.

кКал

Картофель

20

4

163

770

Яичный белок

2

0

0

7

Поваренная соль

0

0

0

0

Специи и приправы

1

0

2

13

Растительное масло

0

34

0

306

всего в блюде:

23

38

165

1096

всего в 1 порции:

4

6

28

183

всего в 100 граммах:

2

4

16

104

Похожие рецепты

Комментарии и отзывы к рецепту

Нет комментариев и отзывов. Вы можете быть первым!

findfood.ru